随着蛋白质化学合成领域的不断发展，越来越多具有更大分子量和更复杂翻译后修饰的蛋白质在过去的几年中被相继合成。在大多数情况下，通过Fmoc 多肽固相合成（SPPS）技术和多肽化学链接（peptide chemical ligation）反应的联合运用，辅以新近发展的增溶标签（solubilizing tag）等手段，可以较好的实现目标蛋白的合成。然而，对于一些含有对碱敏感的翻译后修饰的蛋白质的化学合成仍具有较大挑战性。在一些蛋白中，丝氨酸/苏氨酸O-乙酰化及半胱氨酸的S-棕榈酰化等修饰对蛋白的功能和细胞内定位具有重要影响。由于O-乙酰化和S-棕榈酰化不能稳定存在于Fmoc SPPS中的碱性Fmoc脱除条件中，因而难以采用常规的Fmoc-SPPS方法进行相应肽段的合成，需要通过Boc-SPPS方法（Boc脱除条件为酸性）进行制备，并且S-棕榈酰化和自然连接法(native chemical ligation)      不兼容，会发生S-酰基迁移。至今为止，还没有一种有效的策略可以用来合成含有O-乙酰化及半胱氨酸的S-棕榈酰化等修饰的蛋白，因此影响了对此类蛋白质修饰的生物功能研究。

香港大学李学臣教授团队发展了丝氨酸/苏氨酸连接法（Serine/threonine ligation, STL）和半胱氨酸/二甲基半胱氨酸连接法（cysteine/penicillamine  ligation, CPL）。多肽水杨醛酯（SAL esters）是STL和CPL的关键反应底物。在此工作中，其团队 报道了一种利用Boc-SPPS来合成多肽水杨醛酯的新方法，并可适用于20种天然氨基酸。作者用此方法合成了不同长度 （6-35个氨基酸）的多肽水杨醛酯，并用STL和CPL合成了多种的环肽及多肽药物。

随后作者利用了Boc-SPPS与碱敏感化学基团的兼容性，合成了O-乙酰化的多肽水杨醛酯，并且采用CPL连接法首次合成了O-乙酰化的组蛋白H3 (S10ac, T22ac)，最后成功地应用于核小体组装。化学合成的O-乙酰化组蛋白H3 (S10ac, T22ac)对其下游的生物学研究具有重要意义。

最后作者使用修饰的水杨醛Boc-SPPS合成了带有增溶标签的S-棕榈酰化多肽水杨醛酯，并与N端半胱氨酸的多肽进行CPL，成功合成了S-棕榈酰化的caveolin-1 (131-155)。

此研究结果表明CPL 和 O-乙酰化/S-棕榈酰化具有兼容性，不会发生O-乙酰化/S-棕榈酰化水解或者迁移等副反应，为合成棘手和复杂的多肽或蛋白提供新方法。