今天给大家分享ACS central science上的这篇文章《A One-Step Chemoenzymatic Labeling Strategy for Probing Sialylated Thomsen−Friedenreich Antigen》，文章的通讯作者是是乔治亚州立大学王鹏教授。这篇文章作者发展了一步化学酶法标记策略检测唾液酸化的Thomsen-Friedenreich 抗原表位。

    细胞表面唾液酸化Thomsen-Friedenreich 抗原的异常表达和各种人类癌症以及其他疾病有着非常密切的关系。但是由于sialyl-T大小、结构的复杂性和相对的低表达，对于它的检测是很大的挑战。目前发展的检测sialyl-T表达的方法比如酶法、基因表达水平检测，都比较费时且准确度相对较低。因此，sialyl-T在多种生理和病理下作用的具体机制还不是很清楚。

     本文作者受sialyl-T生物合成途径的启发，发展了一种简单的一步化学酶法标记策略标记细胞表面的Sialyl-T 。这个方法利用了给体特异性和人源唾液酸转移酶ST6GalNAc-IV很高的特异性。这个酶能够利用CMP-Neu5Ac analogues 选择性很快地标记sialyl-T，以便接下来成像、定量和富集。那么作者首先筛选了特异性很高的唾液酸转移酶ST6GalNAc-IV和一些CMP-Neu5Ac analogues，发现10号探针和酶在不同的细胞中标记效率最高。接下来作者发现这个方法可以用来检测和比较不同细胞系中sialyl-T表达水平。

     最后作者利用质谱的方法鉴定了细胞表面sialyl-T标记的糖蛋白。分析结果可能意味着sialyl-T在蛋白结合、细胞粘附和迁移等方面发挥着重要作用。

文章链接：https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscentsci.7b00573

文章引用： DOI: 10.1021/acscentsci.7b00573