介绍一篇来自ACS Central Science的文章，文章的通讯作者是来自康奈尔大学的Yimon Aye教授，她的主要研究方向是HNE修饰。

      细胞中的泛素化修饰是一种重要的生命活动调节手段。蛋白的泛素化往往由细胞中的亲电分子调节，HNE修饰就是其中一种非常常见的调节方式，这种修饰往往发生在蛋白的活性巯基位点上。Aye组开发了一种新的可以实时原位激活探针，检测细胞中活性巯基的方法G-REX。运用这种方法，这篇文章发现的最高置信的蛋白就是Ube2V2，这个蛋白是一个泛素连接蛋白，并且只在94位有一个Cys，它的analogous，Ube2V1也在鉴定出的蛋白中，因此他们猜测可能有着重要的作用。

       之后他们就对这一组蛋白进行了深入的研究，这两个蛋白调控者Ube2N的泛素化。Ube2N是一种具有E2活性的蛋白，在之前的G-REX的检测中置信度比较低，说明Cys的活性较低。说明泛素化的调节并不是一个直接酶调节的过程，而是通过先调节没有E2酶活性的Ube2V2/1，进而调节泛素化的过程。之后他们对具体的作用进行探究，Ube2N参与调控NFκ-B通路，这一通路与DNA的损伤修复(DDR)密切相关，然而只有Ube2V1直接参与调控，Ube2V2是如何参与调控的不得而知，本文中详细的研究了这一过程，他们发现Ube2V2上活性Cys的HNE修饰会调控自身的泛素化，同时调控Ube2N的泛素化，Ube2N的泛素化会影响下游通路中酶的泛素化修饰，进而调控DDR，他们也发现了一种受Ube2N调控的蛋白γ-H2AX。最后他们在斑马鱼中验证了γ-H2AX受到Ube2V2活性Cys HNE修饰的调节。

文章链接：http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acscentsci.7b00556

文章引用：DOI: 10.1021/acscentsci.7b00556