首先作者设计了三种类型膜蛋白：人表皮生长因子受体2（ERBB2）、钠/钾转运ATP酶亚单位α1（ATP1A1）和肝肠粘连蛋白（CDH17）的特异性单克隆抗体。以诱导三价铁催化氧化目标抗原。两版探针（FeDBAb和FeAb）都用各自抗原的细胞系进行平行优化测试，H2O2处理后富集，并对其进行定量氧化蛋白质组学分析。

ATP1A1和ERBB2上的氧化位点和它们在蛋白质结构域中的位置显示了每个抗体的特异性。作者为优化氧化条件，在不同的反应和对照条件下，用抗ATP1A1抗体检测ATP1A1的EPO，M5条件下的ATP1A1和ERBB2用各自的抗体产生最高的EPO。根据不同条件下的蛋白汇总分析得出结论，M1对FeAb来说是最佳条件，M5对FeDBAb来说是最佳条件。

为了生成对抗原相互作用物更严格的选择标准，作者计算了所有目标蛋白质的平均氧化位点数量。已知氧化蛋白被分为1型（T1）和2型（T2），T1 STRING分数高于0.7，T2 STRING分数在0.4-0.7之间。作者总结了基于STRING分析的ATP1A1和ERBB2的每种类型的相互作用物的数量。随后通过检查相互作用体的AAPL分数的分布情况发现， AAPL分数与相互作用物EPO FC总量符合预期。因此，STRING和AAPL方法确定了类似的蛋白质组作为与目标抗原的强相互作用物。据此，将氧化蛋白分类为L1、L2，以及汇总了ATP1A1和ERBB2的L1和L2相互作用物以及相应的STRING类型关联总结。

作者从STRING获得了AAPL相互作用者的综合定量网，确定了ATP1A1和ERBB2的L1和L2 AAPL相互作用物，以及由STRING的综合得分来评估的相互作用的强度。ERBB2的相互作用者参与了四种分子功能，包括裂解酶活性、寡糖转移酶活性、脂蛋白结合和大分子跨膜转运器活性.

随后，作者对分化的Caco-2细胞使用AAPL产生了30个AAPL的LI-cadherin相互作用体，根据基因本体论的富集结果表明AAPL成功地标记了已知与cadherin有关的蛋白质。研究人员在分化的Caco-2细胞中测试糖基化的改变对LI-cadherin AAPL相互作用的影响，揭示该蛋白参与的相互作用网络。同时，揭示糖基化过程在所鉴定到的PPI中所发挥的重要作用。